Съдържание
- функция
- структура
- Значението на каталазата
- Фактори, влияещи върху ефективността на каталазата
- Други приложения на каталазата
Каталазата е ензим, открит в клетките на животни, растения и аеробни бактерии. Ензимът е голяма молекула, синтезирана в клетки и произведена да действа като катализатор в реакцията. Всеки вид ензим изпълнява специфична функция, а функцията на каталазата е да превърне потенциално вредния страничен продукт в елементи, полезни за клетката.
функция
Каталазата, както повечето ензими, е протеин. Той се намира в пероксизомите, които са мембранни клетъчни органели. Каталазата има важна биологична функция: катализира разграждането на водороден пероксид, вещество, токсично за организмите, във вода и молекулен кислород, които са безвредни и полезни.
структура
Дъмбелната структура на каталазата съдържа четири полипептидни вериги, всяка от които съдържа повече от 500 аминокиселини. Каталазата също така има четири хем групи, които са направени от протопорфиринови пръстени, съдържащи един железен атом. Тези пръстени са разположени в четирите вериги.
Значението на каталазата
Водородният пероксид е страничен продукт на много биологични функции на организмите. Всички аеробни организми използват кислород в дишането. Редукцията на кислород във водата често е непълна и може да бъде прехвърлен допълнителен електрон от метален йон, което води до образуване на пероксид. Въпреки това, по-голямата част от водородния пероксид се създава по време на производството на АТР в митохондриите. Въпреки че водородният пероксид е токсичен за живите клетки, реакцията за разпадането му във вода и кислород се появява бързо и ефективно. Каталазата е известна като един от най-ефективните ензими, с оборот от около 200 000 събития / секунда / субединица. Без каталаза, за да се увеличи скоростта на реакциите, остава водороден пероксид, увреждащ клетките.
Фактори, влияещи върху ефективността на каталазата
Каталазата и скоростта на неговата активност се променят от няколко фактора, включително температура, рН, концентрация на сол, количество на субстрата и наличие на инхибитори или активатори. Температурата е важен фактор във всички биохимични реакции, тъй като високата температура може да предизвика денатурация на ензимите. Когато ензимът е денатуриран, той променя своята конформация, причинявайки субстрата да се свързва по-малко ефективно, като по този начин намалява скоростта на реакцията. От друга страна, докато се достигне максималната температура (която е различна за всеки тип каталаза), скоростта на реакцията ще се увеличи заедно с температурата. РН, измерването на киселинността или концентрацията на водородни йони в разтвор, се измерва по скала от 0 до 14. Тъй като разтворът става по-кисел (под 7), ензимът може да получи водороден йон от разтвора. и тъй като разтворът става по-основен (над 7), той може да загуби водороден йон. Всяка от тези крайности може да намали скоростта на реакцията, тъй като химичните връзки на каталазата се променят. Има два вида инхибитори: неконкурентни инхибитори, които се свързват с място, което не е активното място, и конкурентни инхибитори, които се свързват с активното място на каталазата. Медният сулфат е известен неконкурентен инхибитор на каталазата и цианидът е известен като конкурентен инхибитор. Като цяло, с увеличаване на количеството водороден пероксид, скоростта на реакцията също ще се увеличи. Ензимните реакции обаче следват уравнението на Michaelis-Menten, което казва, че всяка реакция ще достигне точка на насищане, което означава, че при максимална скорост на реакция, добавянето на повече субстрат няма да има ефект.
Други приложения на каталазата
Тъй като каталазата присъства почти във всички живи организми, тя е един от най-изучените ензими. Това накара учените да намерят други функции за този ефективен ензим. Каталазата се използва за обработка на вътрешността на пластмасата за опаковане на храната. Предотвратява окислението и по този начин спомага за запазването на храната. Каталазата се използва също и по време на процеса на студена стерилизация, който е процес на консервиране на мляко и сирене чрез третиране с водороден пероксид. Този ензим се използва за отстраняване на останалите следи от водороден пероксид.